ХРОМОПРОТЕИДЫ

Классификация хромопротеидов по функциональному признаку приведена на схеме (рис.).

К главным представителям хромо-протеидов принадлежат ферритин (см.), гемосидерин, состоящий из нескольких молекул ферритина, лактоферрин — красный железосвязывающий белок молока и кональбумин — белок куриных яиц, подобный трансферрину.

Окраска хромопротеидов желтого цвета — меланинов (см.).

Из сока японского лакового дерева и гриба Polyporus выделен фермент лакказа (полифенолоксидаза; КФ 1.14.18.1). Продуктом реакции, катализируемой этим ферментом, является вода. Фермент не чувствителен к оксиду углерода СО и содержит три типа ионов меди. Ионы меди одного типа имеют голубой цвет, они связывают кислород, ионы другого типа (неокрашенные) участвуют в связывании анионов, стабилизируя тем самым образующуюся на промежуточной стадии ферментативной реакции перекись водорода. Третий тип ионов меди, содержащихся в лакказе, образует двухэлектронный акцептор, передающий электроны на кислород с промежуточным образованием перекиси водорода.

Регуляция содержания меди в организме человека и животных осуществляется церулоплазмином (см. марганец (см.) или железо. В клетках кишечной палочки обнаружена железосодержащая супероксиддисмутаза; марганецсодержащие ферменты найдены в митохондриях млекопитающих и у некоторых бактерий.

Свойствами фотосенсибилизаторов обладают хромопротеиды каротиноиды (см.) и синие или красные фикобилины. Каротиноиды и фикобилины, так же как и хлорофиллы, являются рецепторами энергии светового излучения, однако они используют ту часть видимого спектра, которую не поглощают хлорофиллы; эти хромопротеиды не содержат металла и окраска их обусловлена наличием полиненасыщенного углеродного скелета. Каротиноиды защищают хлорофиллы от распада в присутствии молекулярного кислорода. В противоположность хлорофиллам фикобилины не содержат магния, их простетическая группа представлена тетрапирролом с открытой цепью, они легко образуют сложные комплексы с белками — фикоэритрин и фикоцианин. Эти комплексы входят в систему фотосинтеза красных и сине-зеленых водорослей. Наличие фикобилинов в хроматофорах водорослей (наряду с хлорофиллом) рассматривают как приспособление, с помощью которого достигается лучшее обеспечение энергией светового излучения тех видов водорослей, которые существуют в условиях недостаточного освещения. К хромопротеидам можно отнести также меланопротеиды, красящие вещества кожи, волос и шерсти (в их состав входят меланины) и буро-зеленый пигмент панциря ракообразных, из которого при нагревании образуется красный каротиноид астацин.

В организме человека и животных гемсодержащие хромопротеиды участвуют во всех этапах утилизации кислорода, начиная от его транспорта — гемоглобин, Цитохромы).

Биохимический полиморфизм гемоглобина, выражающийся наличием в эритроцитах аномальных гемоглобинов, клинически проявляется гемоглобинопатиями (см.), протекающими чаще всего с гемолитической анемией (см.). К гемоглобинопатиям относят и случаи скрытого носительства аномальных гемоглобинов или генов талассемии (см.). Определение содержания миоглобина в крови и моче используется в качестве дополнительного диагностического теста при диагностике некоторых заболеваний сердца, сосудов и скелетных мышц, сопровождающихся нарушением обмена этого хромопротеида, в результате чего развивается акаталазии (см.) происходит усиление окисления гемоглобина крови до метгемоглобина и изменение кислородтранспортной функции крови.

Функционирование цепи микросомного гидроксилирования стероидов (см.), жирных кислот (см.), ароматических соединений (см. Органические соединения) и лекарственных веществ сопряжено с действием цитохромов b₅ и P-450, а также флавопротеидов, ускоряющих восстановление переносчика окислительно-восстановительных эквивалентов за счет НАД(Ф)-Н. В роли такого переносчика могут выступать белки типа ферродоксина, содержащие железо не в составе тема, например, адренодоксин из коры надпочечников.

При алиментарной недостаточности железа или после массивной кровопотери наблюдается снижение концентрации гемоглобина и других гемсодержащих хромопротеидов. Перенос железа в ткани регулируется содержанием трансферрина в сыворотке крови. Избыточное количество железа при низком содержании соответствующего транспортного белка приводит к отложению железа в тканях в виде метаболически неактивного гемосидерина (см. Гемосидероз).

Церулоплазмин (КФ 1.16.3.1) — медьсодержащая оксидаза, катализируя окисление полифенолов, полиаминов, аскорбиновой кислоты, в то же время принимает участие в транспорте меди. При недостаточности церулоплазмина медь может накапливаться в тканях, что наблюдают при гепатоцеребральной дистрофии (см.). Основным диагностическим признаком этого заболевания является низкая активность церулоплазмина в сыворотке крови. При снижении содержания в сыворотке крови альбумина и неконъюгированного (непрямого) билирубина она принимает голубой оттенок, обусловленный присутствием церулоплазмина. Алиментарная недостаточность меди вызывает снижение активности другого медьсодержащего фермента — супероксиддисмутазы. Это увеличивает чувствительность животного организма к повреждающему действию активных форм кислорода, а также УФ- и ионизирующего излучения.

При генетически обусловленном снижении активности глутатион-редуктазы (КФ 1.6.4.2), предотвращающей окислительный катаболизм гемоглобина путем восстановления глутатиона (см.), также снижается резистентность организма к повышенным концентрациям кислорода.

Недостаточная активность тирозиназы или блокирование ее активности в меланоцитах вызывает депигментацию кожи (см. Альбинизм).

Библиогр.: Верболович П. А. и Утешев А. Б., Железо в животном организме, Алма-Ата, 1967; Вилкинсон Д. Принципы и методы диагностической энзимологии, пер. с англ., М., 1981; Диксон М. и Уэбб Э. Ферменты, пер. с англ., т. 1—3, М., 1982; Мецлер Д. Биохимия, пер. с англ., т. 1—3, М., 1980; McGilvery R. W. Biochemistry, Philadelphia, 1970.

П. А. Верболович, В. П. Верболович.