ПЕПТИДЫ

ПЕПТИДЫ — биополимеры, молекула к-рых построена из аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью (—CO—NH—); в биохимии пептидами принято называть низкомолекулярные фрагменты белковых молекул, состоящих из небольшого числа аминокислотных остатков (от двух до нескольких десятков). Многие П. обладают биол, активностью. Гидролитическое расщепление П. катализируется специфическими ферментами — Опиаты эндогенные), а также гормоны сна, стимуляторы памяти и другие так наз. нейропептиды.

Почти все биологически активные П., в т. ч. пептидные гормоны, кинины (см.), энкефалины и др., синтезируются в организме в виде белковых предшественников, из к-рых они образуются в результате специфического гидролиза определенных пептидных связей под действием пептид-гидролаз. П. выполняют важную функцию в организме. Гипоталамические нейрогормоны регулируют деятельность гипофиза, контролирующего функцию многих периферических эндокринных желез. П., обладающие морфиноподобным действием, влияют на механизмы восприятия болевых стимулов и другие процессы, протекающие в мозге. Вазопрессин, окситоцин, кортикотропин и меланотропин, помимо хорошо известных эффектов, оказывают влияние на поведение, память, мотивацию и обучение. Пептидные гормоны жел.-киш. тракта и Гипоталамические нейрогормоны, кроме тех органов, из к-рых они были выделены впервые, обнаружены в заметных количествах в различных структурах головного мозга.

Хим. и биол, свойства П. зависят от свойств пептидной связи и последовательности аминокислотных остатков в молекуле пептида. В каждом П., за исключением циклических, имеются аминный и карбоксильный концы молекулы (NH₂- и COOH-концы соответственно). В общем виде структура П. может быть представлена в следующем виде:

где R1, R2, R3, ..., Rn — боковые радикалы аминокислотных остатков. Пептидная связь имеет жесткую структуру, все ее атомы находятся в транс-положении и располагаются в одной плоскости. Наибольшими степенями свободы обладают связи, располагающиеся с двух сторон от альфа-углеродного атома, а именно связи — C_α—NH— и C_α—CO—, вокруг которых может вращаться вся пептидная цепь, что позволяет П. в р-ре принимать различную пространственную структуру — конформацию (см.).

В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав молекулы, пептиды называются ди-, три-, тетрапептидами и т. д., олигопептидами и полипептидами. Наименование П. начинается с названия аминокислоты, имеющей свободную a-NH2- группу, к к-рому прибавляется суффикс -ил. Суффикс -ил включается и в название всех остальных аминокислотных остатков, за исключением аминокислоты, имеющей свободную COOH-группу, название к-рой не изменяется. Например, трипептид NH₂-Глу-Гис-Фен-COOH получил название глутамил-гистидил-фенилаланин.

П. являются амфотерными электролитами (см. электрофореза (см.), особенно высоковольтный электрофорез. Благодаря наличию асимметрических a-угле родных атомов П. обладают оптической активностью. Электронные переходы пептидной связи обусловливают существование полосы поглощения П. в ультрафиолетовой части спектра при 180—230 нм, а присутствие в П. остатков ароматических аминокислот— триптофана, тирозина и фенилаланина — объясняет наличие максимума поглощения в области 280 нм. На этих свойствах основаны нек-рые количественные методы определения П. Валентные колебания NH- и CO-групп обусловливают интенсивные полосы поглощения в инфракрасной части спектра при 3300 см^-1, 3080 см^-1 и 1660 см^-1.

П. дают характерную цветную реакцию с нингидрином (см.), к-рый используется для проявления П. на бумаге после распределительной хроматографии или электрофореза. Существуют специфические реактивы, взаимодействующие с N-концевой аминогруппой П., такие, как фенилизотиоцианат, дансилхлорид, динитрофторбензол и др., позволяющие идентифицировать N-концевой аминокислотный остаток в П. Фенилизотиоцианат, кроме того, дает возможность последовательно отщеплять аминокислотные остатки от NH₂-конца П. и т. о. устанавливать его первичную структуру (метод Эдмана). Знание структуры П. позволяет получать их синтетическим путем и широко использовать синтетические физиологически активные П. в мед. практике и при экспериментальных исследованиях.

Наиболее простой качественной реакцией на пептидную связь является радиоиммунологическими методами (см.), обладающими высокой специфичностью и чувствительностью. С помощью радиоиммунологических методов получены практически все сведения об изменениях концентрации биологически активных П. в крови и тканях человека в норме и при различных патологических состояниях.

Библиография: Ашмарин И. П. и др. Олигопептиды мозга — анальгетики, стимуляторы памяти и сна, Молек. биол., т. 12, № 5, с. 965, 1978, библиогр.; Биохимия гормонов и гормональной регуляции, под ред. Н. А. Юдаева, с. 44, М., 1976; Дзвени Т. и Гергей Я. Аминокислоты, пептиды и белки, пер. с англ., М., 1976; Ленинджер А. Биохимия, пер. с англ., М., 1976; Шредер Э. и Любке К. Пептиды, пер. с англ., т. 1—2, М., 1967—1969.

Ю. А. Панков.