АМИНОКИСЛОТЫ

Аминокислоты (синоним аминокарбоновые кислоты) — органические (карбоновые) кислоты, содержащие одну или более аминогрупп; основная структурная часть молекулы белков.

В зависимости от положения аминогруппы в углеродной цепи по отношению к карбоксильной группе (то есть у второго, третьего и так далее углеродных атомов) различают α-, β-, γ-аминокислоты и так далее. Многие Аминокислоты обнаружены в живых организмах в свободном виде или в составе более сложных соединений. Описано ок. 200 различных природных Аминокислоты , среди которых особенно важны около 20, входящих в состав белков (см.). Все найденные в белках Аминокислоты представляют собой α-аминокислоты и отвечают общей формуле: RCH(NH₂)COOH, где R — неодинаковый в разных аминокислот радикал, присоединенный ко второму углеродному атому цепи. К этому же углеродному атому присоединена и аминогруппа. Таким образом, у этого атома углерода 4 неодинаковых заместителя, и он является асимметрическим.

Еще до открытия Аминокислот как особого класса химических веществ французские химики Воклен и Робике (L. W. Vauquelin, P. J. Robiquet, 1806) изолировали из сока спаржи кристаллический аспарагин, представляющий собой амид аспарагиновой кислоты (см.) и входящий в качестве одной из аминокислот в состав белков.

Первая природная аминокислота (цистин) была открыта в 1810 году в мочевых камнях Волластоном (W. Н. Wollaston); в 1819 году Пруст (J. L. Proust), производя опыты по ферментации сыра, выделил кристаллы лейцина. В 1820 году Браконно (Н. Braconnot) получил из гидролизата желатины глицин, который имел сладкий вкус и был назван клеевым сахаром; лишь впоследствии глицин был отнесен к аминокислотам. Открытие Браконно сыграло особенно важную роль, поскольку оно явилось первым случаем получения Аминокислот из гидролизата белка; в дальнейшем из гидролизатов белков были выделены и идентифицированы и остальные аминокислоты, содержащиеся в составе белковых молекул.

Аминокислоты обладают рядом общих свойств: это бесцветные, кристаллические вещества, плавящиеся обычно с разложением при сравнительно высоких температурах, сладкие, горьковатые или пресные на вкус. Аминокислоты являются амфотерными электролитами, то есть образуют соли как с кислотами, так и с основаниями и обладают некоторыми свойствами, характерными и для органических кислот и для аминов. Природные α-аминокислоты могут вращать плоскость поляризации в разной степени вправо или влево в зависимости от природы аминокислот и условий среды, но все они принадлежат к L-ряду, то есть имеют одинаковую конфигурацию α-углеродного атома и могут рассматриваться как производные L-аланина или, соответственно, L-глицерпнового альдегида. Разнообразие свойств и характера радикалов различных Аминокислот определяет многообразие и специфические свойства как отдельных аминокислот, так и белковых молекул, в состав которых они входят. Химическое строение и важнейшие свойства природных аминокилот, встречающихся в гпдролизатах белков, приведены в табл. 1.

Электрохимические свойства

Обладая амфотерными свойствами (см. Амфолиты), аминокислоты в растворах диссоциируют как по типу кислотной диссоциации (отдавая ион водорода и заряжаясь при этом отрицательно), так и по типу щелочной диссоциации (присоединяя Н-ион и освобождая ион гидроксила), приобретая при этом положительный заряд. В кислой среде усиливается щелочная диссоциация аминокилот и происходит образование солей с анионами кислот. В щелочной среде, наоборот, аминокислоты ведут себя как анионы, образуя соли с основаниями. Установлено, что Аминокислоты в растворах практически полностью диссоциируют и находятся в виде амфотерных (биполярных) ионов, называемых также цвиттерионами или амфиионами:

В кислой среде амфотерный ион присоединяет ион водорода, подавляющий кислотную диссоциацию, и превращается в катион; в щелочной среде с присоединением иона гидроксила подавляется щелочная диссоциация, и биполярный ион становится анионом. При определенном значении рН среды, неодинаковом для разных аминокислот, степень кислотной и щелочной диссоциации для данной аминокилоты уравнивается, и в электрическом поле аминокислот не движется ни к катоду, ни к аноду. Это значение рН называют изоэлектрической точкой (pI), которая тем ниже, чем больше у данной аминокилоты выражены кислотные свойства, и тем выше, чем у аминокислоты больше выражены основные свойства (см. Изоэлектрическая точка). При рI растворимость аминокислоты становится минимальной, в соответствии с чем ее легче осадить из раствора.

Оптические свойства

Все α-аминокислоты, за исключением глицина (см.), имеют асимметрический атом углерода. Таким атомом всегда является 2-й, или α-углеродный, атом, все четыре валентности которого заняты различными группами. В этом случае возможны две стереоизомерные формы, являющиеся зеркальным отражением друг друга и несовместимые между собой подобно правой и левой руке. На схеме изображены два стереоизомера аминокислоты аланина в виде объемного изображения и соответствующей ему проекции на плоскости. Изображение слева условно принято считать левой конфигурацией (L), справа — правой конфигурацией (D). Такие конфигурации соответствуют лево- и правовращающему глицериновому альдегиду, который принят за исходное соединение при определении конфигурации молекул. Показано, что все природные аминокислоты, получаемые из гидролизатов белков, по конфигурации α-углеродного атома соответствуют L-ряду, то есть могут рассматриваться как производные L-аланина, в котором один водородный атом в метальной группе заменен на более сложный радикал. Удельное вращение плоскости поляризации света отдельных Аминокислот зависит как от свойств всей молекулы в целом, так и рН-раствора, температуры и других факторов.

Удельное вращение важнейших аминокислот, их изоэлектрические точки и показатели констант кислотной диссоциации (рК_а) представлены в табл. 2.

Раньше оптические антиподы L-аминокислот, то есть аминокислоты D-ряда, называли «неприродными», однако в наст, время аминокислоты D-ряда обнаружены в составе некоторых бактериальных продуктов и антибиотиков. Так, капсулы спороносных бактерий (Вас. subtilis, В. anthracis и другое) в значительной мере состоят из полипептида, построенного из остатков D-глутаминовой кислоты. D-аланин и D-глутамидовая кислота входят в состав мукопептидов, образующих клеточные стенки ряда бактерий; валин, фенилаланин, орнитин и лейцин D-ряда содержатся в составе грамицидинов и многих других пептидов — антибиотиков и тому подобное Стереоизомерные аминокислоты существенно различаются по своим биологическим свойствам, они атакуются ферментами, специфическими только к определенной оптической конфигурации, не заменяют или лишь частично заменяют друг друга в обмене веществ и тому подобное D-изомеры валина (см.) очень сладкие, тогда как L-стереоизомеры аланина и серина умеренно сладкие, триптофана — безвкусны, а лейцина и валина — горьковаты. Характерный «мясной» вкус L-глутаминовой к-ты отсутствует у D-формы. Синтетические аминокислоты обычно представляют собой рацематы, то есть смесь равных количеств D- и L-форм. Их обозначают как DL-аминокислоты. При помощи некоторых специальных реактивов или обработки некоторыми ферментами синтетические аминокислоты можно разделить на D- и L-формы или получить только один желаемый стереоизомер.

Классификация аминокислот

Характерные свойства отдельных Аминокислот определяются боковой цепью, то есть радикалом, стоящим у α-углеродного атома. В зависимости от строения этого радикала аминокислоты подразделяют на алифатические (к ним относится большинство аминокислот), ароматические (фенилаланин и тирозин), гетероциклические (гистидин и триптофан) и Пролин).

По числу карбоксильных и аминных групп аминокислоты делят следующим образом.

Моноаминомонокарбоновые аминокислоты содержат одну карбоксильную и одну аминную группы; к ним относится большая часть аминокислот (их рI лежит ок. рН 6).

Моноаминодикарбоновые аминокислоты содержат две карбоксильные и одну аминную группы. Аспарагиновая и глутаминовая кислота (см.) обладают слабокислыми свойствами.

Диаминомонокарбоновые кислоты — гистидин (см.) и орнитин — в водном растворе диссоциируют преимущественно как основания.

По химическому составу замещающих групп различают: оксиаминокислоты (содержат спиртовую группу) — серин и глутамин (см.) и тому подобное Аминокислоты с углеводородным радикалом, например аланин, лейцин, валин и другие, придают белкам гидрофобные свойства; если радикал содержит гидрофильные группы, как, например, у дикарбоновых аминокислот, они сообщают белку гидрофильность.

Помимо уже упомянутых аминокислот (см. таблицу и соответствующие статьи), в тканях человека, животных, растений и у микроорганизмов найдено еще более 100 аминокислот, многие из которых играют важную роль в живых организмах. Так, орнитин и цитруллин (относятся к диаминокарбоновым аминокислотам) играют важную роль в обмене веществ, в частности в синтезе мочевины у животных (см. Аргинин, Мочевина). В организмах найдены высшие аналоги глутаминовой кислоты: α-аминоадипиновая кислота с б атомами углерода и α-аминопимелиновая кислота с 7 атомами углерода. В составе коллагена и желатина найден оксилизин:

имеющий два асимметрических атома углерода. Из алифатических моноаминомонокарбоновых аминокислот встречаются α-аминомасляная кислота, норвалин (α-аминовалериановая кислота) и норлейцин (α-ампнокапроновая кислота). Последние две получены синтетически, но не встречаются в составе белков. Гомосерин (α-амино-γ-оксимасляная кислота) является высшим аналогом серина. Соответственно α-амино-γ-тиомасляная кислота, или гомоцистеин, является подобным аналогом цистеина. Две последние аминокислоты наряду с лантионином:

и цистатионином:

принимают участие в обмене серосодержащих аминокислот 2,4-Диоксифенилаланин (ДОФА) является промежуточным продуктом обмена гистонов (см.). Описаны также ацетилированные производные аминокислот, в том числе ацетиллизин составе гистонов.

Помимо α-аминокислот в природе, главным образом в свободном виде и в составе некоторых биологически важных пептидов, встречаются Аминокислот, содержащие аминогруппу у других атомов углерода. К ним относятся β-аланин (см. Аминомасляные кислоты), играющая важную роль в функционировании нервной системы, δ-аминолевулиновая кислота, являющаяся промежуточным продуктом синтеза порфиринов. К аминокислотам относят также таурин (H₂N—CH₂—CH₂—SO₃H), образующийся в организме в процессе обмена цистеина.

Получение аминокислот

Аминокислоты получают различными методами, некоторые из них предназначены специально для получения тех или иных аминокислот. Наиболее распространенными общими методами химического синтеза аминокислоты являются следующие.

1. Аминирование галоидопроизводных органических кислот. На галоидопроизводное (обычно бромзамещенную кислоту) действуют аммиаком, в результате чего галоид замещается на аминогруппу.

2. Получение аминокислоты из альдегидов путем обработки их аммиаком и цианистым водородом или цианидами. В результате такой обработки получается циангидрин, который далее аминируется, образуя аминонитрил; омыление последнего дает аминокислоту.

3. Конденсация альдегидов с производными глицина с последующим восстановлением и гидролизом.

Отдельные аминокислоты могут быть получены из гидролизатов белков в виде труднорастворимых солей или других производных. Например, цистин и тирозин легко осаждаются в изо электрической точке; диаминокислоты осаждают в виде солей фосфорно-вольфрамовой, пикриновой (лизин), флавиановой (аргинин) и других кислот; дикарбоновые аминокислоты осаждают в виде кальциевых или бариевых солей, глутаминовая кислота выделяется в виде аминокислот гидрохлорида в кислой среде, аспарагиновая кислота — в виде медной соли и так далее. Для препаративного выделения ряда аминокислот из гидролизатов белка применяют также методы хроматографии и электрофореза. Для промышленных целей многие аминокислоты получают методами микробиологического синтеза, выделяя их из культуральной среды определенных штаммов бактерий.

Определение аминокислот

В качестве общей реакции на аминокислоты чаще всего применяют цветную реакцию с Ван-Слайка методы).

Определение отдельных аминокислот, а также аминокислотного состава белков и свободных аминокислот крови и других жидкостей и тканей организма обычно производят методами хроматографии на бумаге или на ионообменных смолах (см. Автоанализаторы), проводящими за несколько часов полный аминокислотный анализ образцов, содержащих всего несколько миллиграммов аминокислоты. Еще более быстрым и чувствительным методом определения аминокислоты является газовая хроматография их летучих производных.

Аминокислоты, поступающие в организм человека и животных с пищей, главным образом в виде пищевого белка, занимают центральное место в алкалоиды (см.).

В крови человека и животных в норме поддерживается постоянный уровень содержания аминокислот в свободном виде и в составе небольших пептидов. В плазме крови человека в среднем содержится 5—6 мг азота аминокислот (обычно называемого аминоазотом) на 100 мл плазмы (см. Аминоацидурия).

Активный транспорт аминокислот

Существенную роль в обмене аминокислоты играет активный транспорт аминокислоты против градиента концентрации. Этот механизм поддерживает концентрацию аминокислоты в клетках на более высоком уровне, чем их концентрация в крови, а также регулирует всасывание аминокислоты из кишечника (в процессе переваривания белковой пищи) и обратное всасывание их из почечных канальцев после фильтрации мочи в мальпигиевых клубочках. Активный транспорт аминокислоты связан с действием специфических белковых факторов (пермеаз и транслоказ), избирательно связывающих аминокислоты и осуществляющих их активный перенос за счет распада богатых энергией соединений. Взаимная конкуренция одних аминокислот между собой за активный перенос и отсутствие ее у других аминокислот показывает, что существует несколько систем активного транспорта аминокислоты — для отдельных групп аминокислот. Так, цистин, аргинин, лизин и орнитин обладают общей системой транспорта и конкурируют между собой в этом процессе. Другая система транспорта обеспечивает перенос через мембраны глицина, пролина и оксипролина и, наконец, третья система, по-видимому, является общей для большой группы остальных аминокислот.

Роль аминокислот в питании

Человек и животные используют в обмене веществ азот, поступающий с пищей в виде аминокислоты, главным образом в составе белков, некоторых других органических соединений азота, а также аммонийные соли. Из этого азота путем процессов аминирования и трансаминирования (см. изолейцин (см.). Остальные аминокислоты относят к заменимым, но некоторые из них заменимы лишь условно. Так, тирозин образуется в организме только из фенилаланина и при поступлении последнего в недостаточном количестве может оказаться незаменимым. Подобно этому цистеин и цистин могут образоваться из метионина, но необходимы при недостатке этой аминокислоты. Аргинин синтезируется в организме, но скорость его синтеза может оказаться недостаточной при повышенной потребности (особенно при активном росте молодого организма). Потребность в незаменимых аминокислот изучалась в исследованиях по азотистому равновесию, белковому голоданию, учету потребляемой пищи и другое. Тем не менее потребность в них не поддается точному учету и может быть оценена лишь приблизительно. В табл. 4 приведены данные о рекомендуемых и безусловно достаточных для человека количествах незаменимых аминокислот. Потребность в незаменимых аминокислот возрастает в периоды интенсивного роста организма, при повышенном распаде белков при некоторых заболеваниях.

Принадлежность аминокислоты к заменимым или незаменимым для различных организмов не совсем одинакова. Так, например, аргинин и гистидин, относящиеся к заменимым аминокислотам для человека, незаменимы для кур, а гистидин также для крыс и мышей. Гатри метод (см.).

Недостаток в питании одной из незаменимых аминокислот приводит к нарушению роста и общей дистрофии, но отсутствие некоторых аминокислот может давать также специфические симптомы. Так, недостаток триптофана нередко дает пеллагроподобные явления, поскольку из триптофана в организме образуется никотиновая кислота (у экспериментальных крыс при недостатке триптофана наблюдается помутнение роговицы, катаракта, выпадение шерсти, анемия); недостаток метионина приводит к поражению печени и почек; недостаток валина вызывает неврологические симптомы и так далее.

Полноценное питание обеспечивается при сбалансированном содержании отдельных аминокислот в пище. Избыток некоторых аминокислот также неблагоприятен. Избыток триптофана приводит к накоплению продукта его обмена — 3-оксиантраниловой кислоты, которая может вызывать опухоли мочевого пузыря. При несбалансированном питании избыток некоторых аминокислот может нарушать обмен или использование других аминокислот и вызывать недостаточность последних.

Патология обмена аминокислот

Наиболее частой причиной амнноацидурий и гипераминоацидемий являются заболевания почек, связанные с нарушением выделения и обратного всасывания аминокислоты. Ряд специфических нарушений обмена аминокислоты связан с наследственной недостаточностью определенных ферментов, участвующих в их метаболизме.

Так, редкое, но давно известное заболевание - алкаптонурия обусловлено недостаточностью в организме фермента — оксидазы гомогентизиновой кислоты (одного из продуктов промежуточного обмена тирозина). При алкаптонурии гомогентизиновая кислота выделяется с мочой и, окисляясь на воздухе, окрашивает ее в черный цвет. Хотя алкаптонурия обнаруживается с младенчества, клинические нарушения при этом незначительны и сводятся лишь к большей подверженности особому виду артропатии (охронозу). Другим наследственным нарушением обмена аминокислоты является фенилкетонурия. При этом заболевании имеет место недостаточность или отсутствие фермента фенилаланин-4-гидроксилазы, вследствие чего нарушается превращение фенилаланина в тирозин; тирозин, в норме не являющийся незаменимой аминокислоты, у больных фенилкетонурией становится незаменимым, поскольку он не может образовываться из фенилаланина. Фенилкетонурия связана с тяжелыми клиническими нарушениями, из которых наиболее важным является нарушение развития головного мозга и вследствие этого тяжелая умственная отсталость, проявляющаяся с раннего детства. Причиной этих нарушений является избыточное накопление фенилаланина в крови (гиперфенилаланинемия) и в моче, в особенности накопление продуктов его обмена, в частности фенилпировиноградной кислоты (фенилкетонурия), от которой и происходит название этой болезни. В наст, время развитие неврологических нарушений, вызванных фенилкетонурией, успешно смягчают, назначая младенцам специальную диету с очень низким содержанием фенилаланина. Некоторые важнейшие наследственные нарушения обмена аминокислот представлены в табл. 5.

Особое место занимают резко выраженные аминоацидурии (см.), возникающие в результате нарушения транспорта аминокислоты и, соответственно, всасывания их из почечных канальцев и из кишечника. К таким нарушениям относится цистинурия, диагностированная по выделению с мочой цистина и отложению его в виде камней и осадков в мочевых путях. В действительности цистинурия связана с нарушением общей системы активного транспорта четырех аминокислот — лизина, аргинина, орнитина и цистина. При цистинурии выделяется в среднем более 4 г этих аминокислоты в сутки, из которых только около 0,75 г приходится на долю цистина, однако именно цистин вследствие своей низкой растворимости выпадает при этом в осадок и вызывает отложение камней. Нарушение другой системы активного транспорта, общей для глицина, пролина и оксипролина, приводит к повышенному выделению с мочой этих трех аминокислот (без появления признаков клинических нарушений). Наконец, нарушение еще одной общей системы транспорта аминокислоты, к которым относится, по-видимому, большая группа всех остальных аминокислот, называемое болезнью Хартнупа, связано с многообразными клиническими проявлениями, неодинаковыми в разных случаях заболевания.

Применение аминокислот

Аминокислоты находят широкое применение в медицине и других областях. Различные наборы аминокислоты и гидролизаты белков, обогащенные отдельными аминокислотами, применяются для парентерального питания при операциях, заболеваниях кишечника и нарушениях всасывания. Некоторые аминокислоты оказывают специфический терапевтический эффект при различных расстройствах. Так, метионин применяют при ожирении печени, циррозах и тому подобное; глутаминовая и γ-амино-масляная кислоты дают хороший эффект при некоторых заболеваниях центральной нервной системы (эпилепсии, реактивных состояниях и так далее); гистидин иногда применяют для лечения больных гепатитами, язвенной болезнью желудка и двенадцатиперстной кишки.

Аминокислоты применяют также в качестве добавок к пищевым продуктам. Практически наиболее важны добавки лизина, триптофана и метионина к пищевым продуктам, неполноценным по содержанию этих аминокислот. Добавка глутаминовой к-ты и ее солей к ряду продуктов придает им приятный мясной вкус, что часто используют в кулинарии. Помимо питания человека и применения аминокислоты в пищевой промышленности, их используют для кормления животных, для приготовления культуральных сред в микробиологической промышленности и как реактивы.

См. также Окисление биологическое.

Гистохимические методы выявления аминокислот в тканях

Реакции выявления аминокислоты в тканях основаны главным образом на выявлении аминогрупп (NH₂-), карбоксильных (СООН—), сульфгидрильных (SH-) и дисульфидных (SS-) групп. Разработаны методы выявления отдельных аминокислот (тирозина, триптофана, гистидина, аргинина). Идентификация аминокислоты проводится также при помощи блокирования тех или иных групп. Следует иметь в виду, что гистохимик имеет дело, как правило, с денатурированным белком, поэтому результаты гистохимических методов не всегда сопоставимы с биохимическими.

Для выявления SH- и SS-групп лучшей считается реакция с 2,2′-диокси - 6,6′ - динафтилдисульфидом (ДДД), основанная на образовании нафтил дисульфид а, связанного с белком, содержащим SH-группы. Для развития окраски препарат обрабатывают солью диазония (прочный синий Б или прочный черный К), которая соединяется с нафтилдисульфидом, образуя азокраситель, окрашивающий участки локализации SH-и SS-групп в тканях в оттенки от розового до сине-фиолетового. Метод позволяет проводить количественные сопоставления. Ткань фиксируется в жидкости Карнуа, Буэна, в формалине. Лучшие результаты дает 24-часовая фиксация в 1% растворе трихлоруксусной кислоты на 80% спирте с последующей промывкой в серии спиртов возрастающей концентрации (80, 90, 96%), затем производится обезвоживание и заливка в парафин. Для реакции необходимы реактивы: ДДД, соль диазония, 0,1 М веронал-ацетатный буферный раствор (рН 8,5), 0,1 М фосфатный буферный раствор (рН 7,4), этиловый спирт, серный эфир.

α-Аминокислоты выявляются с помощью нингидрин-реактива Шиффа. Метод основан на взаимодействии нингидрина с аминогруппами (NH²-); образующийся при этом альдегид выявляется реактивом Шиффа. Материал фиксируется в формалине, безводном спирте, жидкости Ценкера, заключается в парафин. Необходимы реактивы: нингидрин, реактив Шиффа, этиловый спирт. Ткани, содержащие α-аминогруппы, окрашиваются в розовато-малиновые оттенки. Специфичность реакции, однако, является спорной, так к окислению нингидрином могут подвергаться не только α-аминокислоты, но и другие алифатические амины.

Тирозин, триптофан, гистидин выявляются тетразониевым методом. Соли диазония в щелочной среде находятся в виде гидроксидов диазония, присоединяющихся к названным аминокислотам. Для усиления цветной окраски срезы обрабатывают β-нафтолом или Н-кислотой. Фиксация формалином, жидкостью Карнуа. Необходимые реактивы: тетразотированный бензидин или лучше прочный синий Б, 0,1 М вероналацетатный буферный раствор (рН 9,2); 0,1 н. HCl, Н-кислота или β-нафтол. В зависимости от реактива срезы окрашиваются в фиолетово-синий или коричневый цвет. При оценке результатов нужно иметь в виду возможность присоединения к гидроксиду диазония фенола и ароматических аминов. Для дифференцировки аминокислот применяют контрольные реакции.

Из Дополнительных материалов

При написании последовательности аминокислотных остатков в полипептидной цепи Международный союз теоретической и прикладной химии и Международный биохимический союз предложили пользоваться сокращенными названиями аминокислоты, состоящими обычно из первых трех букв полного названия соответствующей аминокислоты (см. таблицу). Использование интернациональной латинизированной стандартной системы символов и сокращений представляет большие преимущества с точки зрения сбора, обработки и отыскания научной информации, устранения ошибок при переводе текстов с иностранных языков и тому подобное. Унифицированные сокращенные названия химических соединений, в том числе и аминокислот, особенно важны не только в международном отношении, но и для применения внутри СССР, где научная литература издается на десятках языков, различных по алфавиту, лексике и начертанию специальных терминов и их сокращенных обозначений.

Сокращенные обозначения свободных аминокислот не следует употреблять в тексте работ, это допустимо только в таблицах, списках, схемах.

Там, где последовательность аминокислотных остатков в пептидной цепи известна, символы остатков пишут по порядку, соединяя их дефисами; та цепь или часть цепи, где последовательность соединения аминокислотных остатков неизвестна, заключается в круглые скобки, причем символы остатков аминокислоты разделяются запятыми. При написании линейных пептидов или белков на левом конце установленной последовательности (то есть на ее N-конце) ставится символ аминокислоты, несущей свободную аминогруппу, а на правом конце (на C-конце) — символ остатка аминокислоты, несущего свободную карбоксильную группу. Полипептидную цепь предпочтительнее изображать горизонтально, а не вертикально расположенной последовательностью. Символы аминокислоты обозначают природные (L-) формы, их антиподы — символом D-, который ставят непосредственно перед символом аминокислоты, не отделяя от него дефисом (например, Лей-DФен-Гли).

Символы менее распространенных в живой природе аминокислоты особо оговариваются в каждой публикации. Рекомендуется соблюдать лишь следующие принципы, например, гидроксиаминокислоты (оксиаминокислоты): гидроксилизин (оксилизин) — Hyl (Оли) и так далее; алло-аминокислоты: алло-изо лейцин — aile (аИле), алло-оксилизин — aHyl (аОли); нораминокислоты: норвалин —Nva (Нва), норлейцин — Nle (Нле) и т. д.

Таблица. Сокращенное написание символов аминокислот, наиболее распространенных в живой природе

Библиография

Браунштейн А. Е. Биохимия аминокислотного обмена, М., 1949, библиогр.; Майстер А. Биохимия аминокислот, пер. с англ., М., 1961; Greenstein J. P. a. Winitz M. Chemistry of the amino acids, v. 1—3, N. Y.—L., 1961; Meister A. Biochemistry of the amino acids, v. 1—2, N. Y., 1965; Nivard R. J. Е. а. Тesser G. I. Amino acids and related compounds, Comprehens. Biochem., v. 6, p. 143, 1965, bibliogr.; Номенклатура биологической химии, пер. с англ., под ред. А. Е. Браунштейна, в. 1, с. 13 и др., М., 1968.

Гистохимические методы выявления Аминокислот в тканях

Лилли Р. Патогистологическая техника и практическая гистохимия, пер. с англ., М., 1969, библиогр.; Пирс Э. Гистохимия, пер. с англ., с. 73, М., 1962; Принципы и методы гистоцитохимического анализа и патологии, под ред. А. П. Авцына и др., Л., 1971, библиогр.

И. Б. Збарский; Р. А. Симакова (гист.), Н. Г. Будковская.