ЛИЗИН

Л. существует в виде двух изомеров: L- и D-лизина. В природе наиболее распространен L-лизин и его оксипроизводное — L-оксилизин. L-лизин входит в состав многих белков. Содержание лизина в гистонах (см.) легло в основу классификации этих белков. В миоглобине содержится ок. 16% Л., в сывороточных альбуминах — 12,3%, в бета-лактоглобулине — 11,4%, в рибонуклеазе — 10,5 %, в фибриногене — 9,2%, в гемоглобине — 8,5%, в казеине — 8,2%, в лизоциме — 5,7%, в коллагенах — ок. 5%, в кератинах — 1—3%, в эластине — 0,5%. В коллагене содержится также ок. 1,5% оксилизина.

Мол. вес (масса) Л. 146,19. Изоэлектрическая точка (см.) находится при pH 9 74; [a]D20 = +25,9° (2%; 6 н. HCl); + 7,6° (2,2%; 3 н. NaOH); + 13,5° (2%; H₂O), t°^пл 224—225° (с разложением). L-лизин хорошо растворим в воде, в к-тах, в щелочах, слабо растворим в этаноле, нерастворим в эфире. Из водного р-ра выпадает в виде игольчатых кристаллов, из спиртового р-ра — в виде гексагональных пластинок.

D-лизин имеет ту же температуру плавления, [a]D24-26 = -25,9° (0,5—2%; 5 н. HCl), —13,5° (0,5—2%; H₂O).

L-оксилизин (α,ε-диамино-бета-оксикапроновая к-та) имеет мол. вес (массу) 162,19; [a]D24 - 26 = +17 , 8 ( 0 , 5 — 2%; 5 н. HCl), +9,2 (0,5—2%; H₂O)., Л. и оксилизин дают свойственные для аминокислот реакции: они взаимодействуют с нингидрином, 2,4-динитрофторбензолом и другими характерными для аминокислот реагентами. Л. и оксилизин дают специфичную цветную реакцию с фурфуролом в кислой среде. Соединения этих аминокислот с пикриновой и фосфомолибденовой к-тами нерастворимы. Из белковых гидролизатов Л. и оксилизин осаждаются в виде пикратов.

Количественно Л. и оксилизин определяют обычными для всех аминокислот хроматографическими методами (см. Хроматография). Кроме того, разработан специфический метод, позволяющий определять количества этих аминокислот в гидролизатах без предварительной хроматографии. Метод основан на цветной реакции с фурфуролом.

В организме животных и человека. Л. не синтезируется. В растительных организмах существует два пути биосинтеза Л.: через диаминопимелиновую и через альфа-аминоадипиновую к-ты. Азот введенного экспериментальному животному меченного по азоту Л. выделяется в виде азота мочевины; D-лизин выделяется с мочой в неизмененном виде. В организме человека L-лизин превращается следующим образом: 1) лизин + + альфа-кетоглутарат —> сахаропин —> полуальдегид альфа-аминоадипиновой к-ты + глутамат —> альфа-аминоадипиновая к-та; 2) лизин —> гомоаргинин; 3) лизин —> гомоцитруллин; 4) лизин —> пипеколиновая к-та; 5) лизин > ε-N-ацетиллизин.

В плазме крови здорового человека содержится ок. 3% Л. В сутки с мочой у человека выделяется 7—48 мг Л. в зависимости от содержания этой аминокислоты в пище.

В 1965 г. Гадими (H. Ghadimi) с соавт. впервые описал гиперлизинемию — врожденное заболевание, наследуемое, по-видимому, по рецессивному типу. Оно связано с недостаточностью лизин-кетоглутарат — редуктазы, катализирующей превращение лизина в сахаропин. Болезнь проявляется в раннем детстве повышением содержания Л. в цереброспинальной жидкости, при нагрузке Л.— необычным повышением содержания этой аминокислоты в крови, лизинурией, астенией, задержкой роста и полового созревания, анемией, умственной отсталостью, аномалией зрачков (сферофакия и страбизм). Ограничение Л. в рационе не дает положительных результатов. Один из коллагенозов — синдром Элерса — Данлоса обусловлен врожденной недостаточностью фермента лизиноксидазы. В моче таких больных обнаруживаются продукты деградации коллагена и эластина: глюкозил-галактозил-оксилизин (35 нмолей/сутки), галактозил-оксилизин (45 нмолей/сутки) и L-валил-пролин (33 нмоля/сутки). В патогенезе заболевания определенную роль играет нарушение образования стабильных поперечных связей в коллагеновом волокне (см. Десмогенез несовершенный).

Недостаточность ферментов, участвующих в обмене Л., обычно может быть установлена в культуре фибробластов людей, страдающих наследственными болезнями, причиной к-рых является генетический дефект какого-либо лизин-превращающего фермента.

Библиогр.: Пятницкая И. Н. и Воробьева Н. А. Определение доступного лизина для оценки качества белка, Вопр, пит., № 3, с. 3, 1977; D а п-с i s J. а. о. Familial hyperlysinemia with lysine-ketoglutarate reductase insufficiency, J. clin. Invest., v. 48, p. 1447, 1969; FordL. C.,De Lance R. J. a. Petty P. W. Identification of nonlysozymal bactericidal factor (beta lysin) in human tears and aqueous humor, Amer. J. Ophthal., v. 81, p. 30, 1976; G h a d i m i H., Binnington У. I. a. Pecora P. Hyperlysinemia associated with retardation, New Engl. J. Med., v. 273, p. 723, 1965; P a t t h у М. a. P a t t h у A. Specific colour reaction for the determination of lysine and/or ornithine, Acta biochim. biophys. Acad. Sci. hung., v. 10, p. 277, 1975.

Л. П. Алексеенко.