ЛЕЙЦИН

ЛЕЙЦИН - α-аминоизокапроновая кислота, (CH₃)₂CHCH₂CH(NH₂)COOH, незаменимая для человека и животных аминокислота. Генетически обусловленное нарушение обмена Л. является причиной тяжелых наследственных заболеваний. В животном организме Л., как и глюкоза (см.), является мощным стимулятором (3-клеток панкреатических островков поджелудочной железы, синтезирующих инсулин. Л. находит применение в клин, эндокринологии, его используют также как стабилизатор некоторых лекарственных средств. Весьма перспективным является использование гибких пленок, образованных сополимерами DL-метионина и L-лей-цина, в аппаратах «искусственная почка». В сочетании с окисью этилена Л. применяется в качестве антистатического агента для обработки различных синтетических полимеров, используемых в реконструктивной хирургии. Л. служит также дезодорантом некоторых пищевых продуктов; в сочетании с глицином Л. применяют для увеличения сроков хранения мяса и рыбы.

Суточная норма Л. для человека (1,1—2,2 г) обеспечивается поступлением этой аминокислоты в составе белковых пищевых продуктов растительного и животного происхождения.

Содержание Л. в разных белках различно: в сывороточных альбуминах оно составляет 11 — 12%, в овальбумиие 9,2%, гамма-глобулинах 9,3 % , фибрине человека 7,1 %, в бета-лактоглобулине 15,5%, гемоглобине 15—16%, в миоглобине 16— 18%, в пролактине 12,5%, в тиреоглобулине 12,8%, в пепсине 10,4%, в лизоциме 6,9%, в глиадине 11,9%, в авидине 4,9%.

Мол. вес (масса) Л. равен 131,18; t°_пл 293—295° (с разложением); [а] для L-лейцина — 10,42 (2,2% р-р; H₂O), + 15 (2% р-р; 6 н. HCl), + 7,5 (3,2% р-р; 1н. NaOH); [а] для D-лейцина — 16 (0,5—2% р-р; 5н. HCl), — 15,1 (2% р-р; 6н. HCl), + 11 (0,5 — 2% р-р; H₂O); Изоэлектрическая точка находится при pH 6,0.

L-лейцин кристаллизуется из воды в виде бесцветных листочков; растворяется в воде, ледяной уксусной к-те, мало растворим в этаноле, нерастворим в эфире.

Л. дает все характерные для аминокислот реакции. Количественно и качественно его определяют по реакции с нингидрином или флюорескамином после хроматографического разделения смеси аминокислот.

В организме животных Л. не синтезируется. У бактерий и растений биосинтез Л. начинается конденсацией a-изовалериановой к-ты и ацетил-КоА с образованием альфа-изопропилмалоновой к-ты. Дальнейшие стадии аналогичны стадиям образования альфа-кетоглутаровой к-ты из лимонной в цикле Трикарбоновых к-т (см. Трикарбоновых кислот цикл).

Расщепление Л. в животном организме начинается с удаления из его молекулы аминогруппы путем реакции трансдезаминирования (см. кетоновых тел (см.).

В плазме крови человека в норме содержится 1,86 мг% Л. В сутки с мочой выводится в среднем 14 мг Л. Эта величина варьирует в зависимости от состава пищи. При некоторых врожденных заболеваниях содержание Л. в плазме крови резко увеличено, так же как и выведение с мочой. Гиперлейцин-изолейцинемия связана с генетической недостаточностью фермента — аминотрансферазы разветвленных аминокислот, ответственного за трансаминирование Л. Заболевание сопровождается умственным расстройством, судорогами, одышкой, обезвоживанием, ретинопатией, продолжительной лихорадкой. Другое врожденное заболевание — лейциноз связано с недостаточностью ферментов, катализирующих декарбоксилирование разветвленных альфа-кетокислот, т. е. осуществляющих второй этап окислительного превращения Л. (см. Гипогликемия). Заболевание сопровождается тяжелыми церебральными поражениями, задержкой развития. Специфическое лечение рекомендуется проводить на фоне малобелковой диеты (2,0—2,5 г белка на 1 кг веса тела в сутки).

Применение в медицине

В связи со способностью L-лейцина снижать концентрацию сахара в крови его используют для дифференциальной диагностики гормонпродуцирующих опухолей (инсулином). После нагрузки Л. (200 мг на 1 кг веса per os или внутривенно) у больных с инсулиномой часто отмечается более резкий подъем в крови уровня иммунореактивиого инсулина и более выраженное снижение концентрации сахара, чем у здоровых. Пробу считают положительной в том случае, если концентрация сахара снижается в течение 40—60 мин. на 50% и более от исходного уровня. Однако нормальный характер этой пробы не исключает диагноза инсулиномы.

Библиография: Каган 3. С. Биосинтез лейцина и его регуляция у микроорганизмов и растений, в кн.: Усп. биол, хим., под ред. Б. Н. Степаненко, т. 11, с. 87, М., 1970, библиогр.; К л я ч к о В. Р. и др. Лейциновые гипогликемии, Пробл, эндокрин., т. 17, № 4, с. 108, 1971; Л e н и н д-жер Л. Биохимия, пер. с англ., с. 24, 80, М., 1976; Садовникова М.С. и Беликов В. М. Применение аминокислот в промышленности и фармакологии, М., 1977; Тихонов В. П. и Костром и н а Н. А. Изучение конформационных превращений лейцина, изо лейцина и валина методом ПМР, Теорет. и Эксперим, хим., т. 13, №4, с. 496, 1977; Fontaine G. e. а. La leucinose, Ann. P<5diat., t. 15, p. 5, 1968, bibliogr.; J e u n e M. e. a. Hyperleucinisoleucine-mie par d£faut partiel de transamination associee k une hyperprolinemie de type 2, ibid., t. 17, p. 349, 1970; L u c k i n g Th. Leucinempfindliche Hypoglykamie. Ver-laufsbeobachtungen unter Behandlung mit Diazoxid, Europ. J. Pediat., Bd 121, S. 287, 1976.

Л. П. Алексеенко; B. П. Фисенко (фарм.).