СУЛЬФАТАЗЫ

СУЛЬФАТАЗЫ (син. сульфогидролазы; КФ 3.1.6...) — ферменты класса гидролаз, подкласса эстераз, катализируют гидролитическое расщепление эфиров серной кислоты. В организме человека и животных С. играют важную роль в обмене Мукополисахаридозы).

Наиболее изученными ферментами среди С. являются арилсульфатазы (КФ 3.1.6.1), широко распространенные в животных и растительных тканях. В печени млекопитающих присутствует 3 типа арилсульфатаз — арилсульфатаза А, мол. вес (масса) 107 000, арилсульфатаза В, мол. вес 45 000, и арилсульфатаза С. Арилсульфатазы А и В локализованы в лизосомах (см.), легко солюбилизируются (см. Солюбилизация), сходны между собой по субстратной специфичности и чувствительности к ингибиторам. Арилсульфатаза С прочно связана с мембранами эндоплазматического ретикулума (зернистой эндоплазматической сети) и плохо солюбилизируется. Реагенты на карбонильные группы ингибируют все три арилсульфатазы, цианид подавляет активность только арилсульфатазы С. Арилсульфатазы А и В обнаружены в плазме крови человека (активность этих ферментов в норме составляет: 0,87± 0,23 нкат/л — субстрат 4-метилум-беллиферилсульфат, 37°; 0,58±0,13 нкат/л — субстрат тг-нитрока-техолсульфат, 37°; 1 катал — кат— по системе СИ равен 1 моль/сек). Арилсульфатазы А и В присутствуют также в моче, синовиальной и цереброспинальной жидкостях человека.

У человека и других млекопитающих, а также у моллюсков обнаружена стеролсульфатаза (КФ 3.1. 6. 2). Высокая активность этого фермента характерна для печени, надпочечников, семенных пузырьков и яичников млекопитающих. Особенно высока активность стеролсульфатазы в плаценте человека. Полагают, что стеролсульфатаза участвует в образовании свободных сульфатиды (см.).

Определение активности С. основано на измерении количества сульфата, отщепляющегося под действием фермента от субстрата, специфического для исследуемой С. При определении активности арилсульфатаз А и В в качестве субстратов используют 4-метилумбеллиферилсульфат (флюориметрический метод) или n-нитрокатехолсульфат (колориметрический метод) и по интенсивности флюоресценции (или окраски) отщепившегося в результате ферментной реакции 4-метилумбел-лиферона (или n-нитрокатехина) судят об активности фермента.

Библиография: Диксон М. и У э б б Э. Ферменты, пер. с англ., т. 1—3, М., 1982; Номенклатура ферментов, пер. с англ., под ред. А. Е. Браунштейна, М., 1979; Покровский А. А. и Ту-тельян В. А. Лизосомы, М., 1976; Wissenschaftliche Tabellen Geigy, hrsg. v. A. G. Geigy, S. 167, Basel, 1979.

И. Я. Конь, В. А. Тутельян.