САХАРАЗЫ

САХАРАЗЫ (син.: инвертазы, инвертин) — ферменты, относящиеся к классу гидролаз, подклассу гликозидаз и катализирующие гидролитическое расщепление сахарозы на D-глюкозу и D-фруктозу. Генетически обусловленная или приобретенная недостаточность С. является причиной непереносимости сахарозы (см.). Препараты С., полученные из дрожжей, используются в лабораториях, в т. ч. и в клинико-биохимических, для определения сахарозы в различных субстратах и биол. жидкостях. Сахараза была впервые обнаружена в 1870 г. В. В. Пашутиным в кишечнике животных.

К сахаразам относятся два фермента: бета-фруктофуранозидаза (КФ 3.2.1.26), отщепляющая концевые нередуцирующие бета-D-фруктофуранозидные остатки от бета-фруктофуранозидов (сахарозы, раффинозы и др.), и альфа-глюкозидаза (сахарозо-альфа-глюкогидролаза; КФ 3.2.1.48), отщепляющая нередуцирующие концевые остатки aльфа-D-глюкозы от нек-рых альфа-гликозидов (сахарозы, мальтозы и др.).

С. широко распространены в природе; у высших растений, дрожжей и микроорганизмов встречается гл. обр. бета-фруктофуранозидаза, у животных и человека (в слизистой оболочке тонкой кишки, почках, лейкоцитах и т. д.) — исключительно альфа-глюкозидаза. Обе С. обладают не только гидролитическим, но и трансгликозилирующим действием, причем бета-фруктофуранозидаза может катализировать перенос остатка D-фруктозы с сахарозы на различные спирты, моно- и олигосахариды, образуя бета-фруктофуранозиды, а альфа-глюкозидаза катализирует перенос остатка D-глюкозы с образованием различных альфа-глюкозидов. С. дрожжей расщепляет сахарозу в 2 раза быстрее, чем раффинозу, оптимальное значение pH для этого фермента 4,5—5,5; она ингибируется реактивами на SH-группы (фенилртутьацетатом и др.), обратимо ингибируется ионами тяжелых металлов; этот фермент является гликопротеидом, молекула к-рого почти на 50% состоит из углеводов (см.). альфа-Глюкозидаза, гидролизующая сахарозу, локализуется на мембранах щеточной каймы слизистой оболочки тонкой кишки и обнаруживается в фракции микросом. Фермент обладает также мальтазной активностью и находится в комплексе с изомальтазой, оптимальное значение pH для него 6,2. Ионы К+ стабилизируют фермент, а 2,5 М мочевина инактивирует его.

Активность С. определяют по скорости гидролиза сахарозы, по количеству образовавшейся фруктозы (см.) , по изменению направления оптического вращения р-ра сахарозы и по увеличению восстанавливающей способности р-ра сахарозы под действием С.

При первичной (врожденной) и вторичной (приобретенной) непереносимости сахарозы у больных отмечают снижение или полное отсутствие активности С. в кишечнике, что приводит к нарушению гидролиза сахарозы и повышению ее концентрации в крови и моче (см. Мальабсорбции синдром).

Библиография: Уголев А. М. Мембранное пищеварение, Полисубстратные процессы, организация и регуляция, JI., 1972; Cornblath М. a. Schwartz R. Disorders in carbohydrate metabolism in infancy, L., 1966; Myrback K. Inver-tases, в кн.: The enzymes, ed. by P. D. Boyer a. o., v. 4, p. 379, N. Y.— L., 1960.

В. К. Городецкий.