АРГИНАЗА

Аргиназа (L-аргинин-уреогидролаза; К.Ф.3.5.3.1) — фермент с молекулярным весом около 140 000, катализирующий расщепление аргинина на орнитин и мочевину:

Метаболическая роль аргиназы заключается в завершении цикла превращения азота аминокислот в мочевину (см.). Наиболее богата аргиназой печень млекопитающих, в том числе и человека, а также амфибий и морских рыб. У млекопитающих аргиназа содержится в лактирующей молочной железе, головном мозге, меньше в слизистой оболочке кишечника, почках, семенниках. Следы аргиназы найдены во всех тканях. Аргиназа найдена также у некоторых беспозвоночных, например, в пищеварительной железе наземных и пресноводных брюхоногих, а также в тканях различных растений. Аргиназа не найдена в печени птиц и рептилий (за исключением черепахи). Активность аргиназы печени повышается при белковом питании и особенно при парентеральном введении аргинина; при преимущественном питании углеводами — снижена.

Аргиназа легко извлекается водно-солевыми растворами или разбавленным глицерином. Аргиназа получена в кристаллическом виде. Активность аргиназы повышается в присутствии ионов Mn²⁺, Со²⁺, Ni²⁺, Cd²⁺. Роль природного активатора играют ионы Mn²⁺; уменьшение содержания в пище марганца резко снижает активность аргиназы. Активность фермента падает также при удалении гипофиза и надпочечников. Инъекция кортикостерона, 11-дегидрокортикостерона или 11-дегидро-17-оксикортикостерона восстанавливает активность аргиназы.

Аргиназа характеризуется строгой специфичностью: для действия фермента необходимо наличие свободных карбоксильной и гуанидиновой групп. За единицу активности принимается количество аргиназы, которое за 1 минуту при t° 25°, pH 9,5 и концентрации субстрата, равной 0,285 М, образует 1 ммоль мочевины.

См. также Трикарбоновых кислот цикл.

Библиография: Браунштейн А. Е. Биохимия аминокислотного обмена, с. 237, М., 1949; Greenberg D. М. Arginase, в кн.: Enzymes, ed. by P. D. Boyer а. о., v. 4, p. 257, N. Y.— L., 1960, bibliogr.

Η. П. Мешкова.