УРЕАЗА

УРЕАЗА (карбамид-аминогидролаза; КФ 3. 5. 1. 5) — фермент, относящийся к классу гидролаз и катализирующий гидролитическое расщепление мочевины с образованием аммиака и диоксида углерода (углекислого газа):

У. обеспечивает осуществление важного звена в круговороте азота в природе: животные, питаясь растительными белками, выделяют нитратов (см.), к-рые в свою очередь используются растениями для образования белка и т. д. Высокая специфичность У. в отношении мочевины (даже близкое по структуре к мочевине ее метильное производное не подвергается действию фермента, только оксипроизводное мочевины частично обладает способностью служить субстратом для У.) позволяет использовать этот фермент для аналитического определения мочевины в моче и крови, что является важным диагностическим тестом при заболеваниях печени и почек.

У. встречается приблизительно у 200 видов бактерий, у многих плесеней и у большого числа высших растений. В организме человека и животных У. образуется бактериальной флорой.

У. была первым ферментом, полученным в кристаллическом виде. Ее выделил Самнер (J. В. Sumner) в 1926 г. из бобов канавалии (Canavalia ensiformis). Фермент кристаллизуется из 32% ацетона в виде бесцветных октаэдрических кристаллов. Мол. вес (масса) кристаллической уреазы 483000, сульфгидрильные группы (см.).

Оптимум действия У. отмечают при pH 7,0, однако эта величина меняется в зависимости от природы и концентрации применяемого буферного р-ра, а также от концентрации субстрата — мочевины. У. легко инактивируется под влиянием ионов тяжелых металлов: серебра, ртути, меди, кадмия, свинца. Ингибиторами У. являются также соли фтора, галоиды, бораты, хиноны, формальдегид, перекись водорода. В присутствии небольшого количества р-ра йода или азотнокислого серебра У. осаждается и инактивируется, однако при добавлении сероводорода активность У. в обоих случаях восстанавливается. У. быстро расщепляется и инактивируется под действием пепсина, папаина, а также сероводорода при pH 4,3, Уреазу считают простым белком, глобулином. Недавно было установлено, что с молекулой фермента связаны 2 атома никеля. Роль никеля в функционировании У. точно не известна, однако не исключено, что он принимает участие в каталитическом процессе. Кинетика реакции, катализируемой У., указывает на существование в молекуле фермента двух активных центров, но установить, влияют ли они друг на друга или проявляют свое действие независимо, пока не удалось.

Активность У. измеряют по количеству образовавшегося в ходе реакции аммиака, определяемого после отгонки титрованием (см. Несслера реактив), а также манометрическим методом по образованию углекислого газа. В этом случае для полного выделения углекислого газа используют ацетатный или фосфатный буфер с pH 6,0.

У. очень давно привлекала к себе внимание исследователей. Этот интерес был связан с аммиачным брожением Моча, осадок мочи).

Библиогр.: Диксон М. и Уэбб Э. Ферменты, пер. с англ., т. 1—3, М., 1982; Mецлер Д. Биохимия, пер. с англ., т. 2, с. 40, М., 1980; Уэбб Л. Ингибиторы ферментов и метаболизма, пер. с англ., М., 1966; Хаггис Д ж, и др. Введение в молекулярную биологию, пер. с англ., М., 1967.

И. С. Северина.